生物体内的多种生命阶段调节都是通过蛋白质与蛋白质之间的彼此影响来实现的。例如病毒的自组装，细胞的生长，分裂，分化等经过。而一般蛋白-蛋白相互作用的界面太大，因此使小分子药物很难对其进行靶向定位，达到高效特异性地阻断这种相互作用，呈现良好的治疗效果。

蛋白类药物因为很难顺利通过细胞膜所以也达不到直接靶向细胞内相互作用的效果，因此，研究者们开始寻求一种能够克服这两种药物缺点的既能够进入细胞膜又能特异性靶向蛋白-蛋白相互作用的新的药物分子。

研究表明，具有α-螺旋结构和富含正电荷的多肽可以穿过细胞膜。但是一旦从母体分离就不能保持其原有的二级结构，构象的不稳定导致其与蛋白质的结合作用减弱，而普通的线性多肽不能穿过细胞膜且容易被水解。

订书肽合成的基本原理是合成一个体系结构，这个体系结构具有可调控的模块性，这些模块可以定制合成不同的肤链。这项技术的出现，使得订制的蛋白质可以按照用户的要求进行组合，从而获得所需的生物特性。

首先，订书肽合成需要一种称为“订制肽”的组件，这种组件是一种具有特定模块性的小肽，通常包含介导多肽构建的蛋白质中必需的结构域或活性部位。研究人员可以根据要求选择几种或几十种不同的组件做为订制肽，然后将其利用抗原受体识别，加以组装，最终形成满足客户需要的蛋白质组合产品。

其次，当订制肽合成的产物在实验室中检测出来之后，就可以进行其功能的研究。在此过程中，可以采用各种生物学方法来检测产物的功能特性，例如分子酶学实验、测定抗体活性等，从而对订制的蛋白质进行进一步的改性和研发。

此外，订书肽合成还可以用于制备其他活性肽，以及制造抗体、小分子活性物质。与以往蛋白质工程技术相比，订书肽合成的优势在于可以实现转基因，并且部分改良的蛋白质表现出更强的活性和特性。

订书肽的合成与常规多肽合成的不同点在于在固相合成肽链过程中引入两个含有α-甲基，α-烯基的非天然氨基酸，其次两个非天然氨基酸之间产生烯烃复分解反应环化构成稳定α-螺旋结构构象的全碳支架，最后合成订书肽。

上图为两种不同构型的含有α-甲基，α-烯基的非天然氨基酸的一般结构。这种类型的氨基酸合成方法一般为：

订书肽的常规合成路线为：

默迪夫生物一直保持客户第一的经营视角，通过长期的实验经验，不断改进合成条件和纯化工艺，已经具备了成熟的订书肽合成工艺，具有了向全球提供高质量高水准的订书多肽的实力，能够充分满足客户的多种研发需求。

目前，MOTIF已成功合成序列为：Ac-R****I[S5]L*N[S5]LK***GN-Ahx-LA*YI-NH2（下图）